Filamentos De Miosina

    Segundo o tratado de fisiologia medica os  filamentos de miosina no qual são compostos por múltiplas moléculas de miosina. Cada uma das moléculas de miosina, tem peso molecular em torno de 480.000.Existe  a disposição de muitas moléculas para formar os filamentos de miosina, bem como a interação desses filamentos com um dos lados das extremidades de dois filamentos de actina, as moleculas de miosina é composta por seis cadeias polipeptídicas duas cadeias pesadas cada uma com peso molecular em torno de 200.000, e quatro cadeias leves , com peso molecular em torno de 20.000 cada.

      As duas cadeias pesadas se espiralam uma com a outra, para formar dupla hélice, chamada cauda ou haste da molécula de miosina. Uma ponta de cada uma dessas cadeias é dobrada para um dos lados, formando a estrutura polipeptídica globular chamada cabeça da miosina. Assim, existem duas cabeças livres na extremidade livre da molécula de miosina de dupla hélice, as quatro cadeias leves também fazem parte da cabeça da miosina, duas para cada cabeça. Essas cadeias leves ajudam a regular o funcionamento da cabeça durante a contração muscular, as enzima A TPase. Como explicado adiante, essa propriedade permite que a cabeça clive o ATP e utilize a energia derivada das ligações de alta energia do fosfato do ATP para energizar o processo de contração.

     Os Filamentos de Actina São Compostos por actina, tropomiosina e troponina, a viga mestra do filamento de actina é o filamento duplo e de duas moléculas de proteína F actina,  esses dois filamentos se enroscam, em forma de hélice, de modo semelhante ao que ocorre com as moléculas de miosina, cada filamento em dupla hélice da actina F é composto por moléculas de actina G polimerizadas, cada uma com peso molecular em torno de 42.000. Ligada a cada molécula de actina G existe uma molécula de ADP. Acredita-se que essas moléculas de ADP sejam os locais ativos, nos filamentos de actina com as quais interagem as pontes cruzadas dos filamentos de miosina para produzir a contração muscular. Os locais ativos nos dois filamentos na dupla hélice de actina F são alternados, fazendo com que por todo o filamento de actina exista um local ativo a cada 2,7 nanômetros.

bom deixando claro que cada filamento de actina tem comprimento em torno de 1 micrômetro. A base dos filamentos de actina está fortemente inserida nos discos Z; as extremidades dos filamentos projetam-se em ambas as direções para ficarem nos espaços entre as moléculas de miosina.