De acordo com o Tratado de Fisiologia Médica, os filamentos de miosina são essenciais para a contração muscular e são compostos por múltiplas moléculas de miosina. Cada uma dessas moléculas possui um peso molecular aproximado de 480.000 e se organiza estruturalmente para formar os filamentos espessos do sarcômero. A miosina é uma proteína motora que interage com a actina para gerar força e movimento muscular.
A molécula de miosina é composta por seis cadeias polipeptídicas: duas cadeias pesadas, cada uma com peso molecular em torno de 200.000, e quatro cadeias leves, com aproximadamente 20.000 cada. As cadeias pesadas se enrolam entre si, formando uma estrutura helicoidal chamada de cauda ou haste da molécula de miosina. Na extremidade de cada uma dessas cadeias, há uma região dobrada que origina uma estrutura globular conhecida como cabeça da miosina. Essas cabeças desempenham um papel crucial na contração muscular, pois interagem diretamente com os filamentos de actina.
Além disso, as quatro cadeias leves estão associadas às cabeças da miosina, sendo duas para cada cabeça. Essas cadeias leves auxiliam na regulação da função motora da miosina, influenciando a atividade da enzima ATPase presente nas cabeças globulares. Essa enzima é responsável por hidrolisar ATP, liberando energia química que impulsiona o deslizamento dos filamentos de actina sobre os filamentos de miosina, permitindo a contração muscular. A atividade da miosina ATPase pode ser modulada por fatores como íons cálcio e proteínas reguladoras, o que é fundamental para a coordenação do ciclo contrátil.
Os filamentos finos de actina são compostos por três proteínas principais: actina, tropomiosina e troponina. A estrutura fundamental do filamento de actina consiste em uma dupla hélice formada por cadeias de actina F, que se assemelha à organização helicoidal dos filamentos de miosina. Cada filamento de actina F é constituído por unidades globulares de actina G polimerizadas, com um peso molecular aproximado de 42.000.
Um aspecto importante da actina G é que cada uma de suas moléculas contém um local de ligação ao ADP, o qual atua como um dos principais sítios ativos para a interação com as cabeças de miosina. Esses locais ativos estão distribuídos alternadamente ao longo do filamento de actina, ocorrendo a cada 2,7 nanômetros. Quando a contração muscular é iniciada, as cabeças da miosina se ligam a esses sítios ativos da actina, formando pontes cruzadas que permitem o deslizamento dos filamentos finos sobre os filamentos espessos.
Cada filamento de actina tem um comprimento aproximado de 1 micrômetro e está fixado nos discos Z do sarcômero. A estrutura do sarcômero é organizada de forma que os filamentos de actina se projetem em direções opostas a partir dos discos Z e penetrem nos espaços entre os filamentos de miosina. Essa organização é essencial para a contração muscular, pois permite que os filamentos de actina e miosina se sobreponham e interajam adequadamente.
A regulação da contração muscular ocorre, em grande parte, devido à presença da tropomiosina e do complexo de troponina. Em repouso, a tropomiosina bloqueia os sítios ativos da actina, impedindo a interação com a miosina. No entanto, quando os níveis de cálcio aumentam dentro da fibra muscular, o íon se liga à troponina C, promovendo uma mudança conformacional que desloca a tropomiosina e expõe os locais de ligação da actina. Esse mecanismo é fundamental para o início do ciclo contrátil e está diretamente associado ao acoplamento excitação-contração, que envolve a liberação de cálcio pelo retículo sarcoplasmático.
