Colágeno

O colágeno é a proteína mais comum no mundo animal, constituindo o arcabouço extracelular para todos os organismos multicelulares. Sem o colágeno, o ser humano seria reduzido a um aglomerado de células, semelhante ao “Blob” (o “horror gelatinoso do espaço” famoso, em filme da década de 1950), interconectado por alguns neurônios. Atualmente, são conhecidos 27 tipos diferentes de colágenos, codificados por 41 genes dispersos em pelo menos 14 cromossomos 72 . Cada colágeno é composto de três cadeias que formam um trímero na forma de hélice tripla. O polipeptídeo é caracterizado por uma sequência que se repete, na qual a glicina está na terceira posição (Gly-X-Y, em que X e Y podem ser qualquer outro aminoácido que não cisteína ou triptofano) e contém os aminoácidos especializados 4hidroxiprolina e hidroxilisina. Os resíduos de prolina na posição Y são hidroxilados para produzir hidroxiprolina, que estabiliza a hélice tripla. Os tipos I, II, III, V e XI são os colágenos fibrilares, nos quais o domínio da tripla hélice é ininterrupto por mais de 1.000 resíduos; essas proteínas são encontradas nas estruturas fibrilares extracelulares. Os colágenos tipo IV possuem domínios longos da tripla hélice, porém interrompidos, e formam bainhas em vez de fibrilas, constituindo os principais componentes da membrana basal, em associação com a laminina. Um outro colágeno com domínio de tripla hélice longo e interrompido (tipo VII) forma as fibrilas de ancoragem entre algumas estruturas epiteliais e mesenquimais, como na epiderme e derme. Outros colágenos, ainda, são transmembrana e podem auxiliar também a ancoragem de estruturas epidérmicas e dérmicas.